Ich stelle mich kurz vor, mein Name ist Ulrich Hahn.
Ich habe auch mal angefangen zu studieren. Das ist lange her,
das war 1901. Wer von Ihnen hat da schon gelebt?
Noch keiner. Ja. Und zwar ich mit Landwirtschaft
angefangen. Warum habe ich mit Landwirtschaft angefangen,
weil mein Abitur so schlecht war, um Biologie zu studieren.
Das heißt, ich hätte auch gar nicht Biologie studieren wollen.
Ich habe dann ein Mikrobiologie studiert, wie man hier gleich sieht.
Ich habe ja Diplom und Mikrobiologie gemacht. Ich wusste,
als ich Apintrient war, gar nicht,
dass es das Fach gibt und schon gar nicht,
was das ist, Mikrobiologie.
Das heißt, damals waren die Informationen noch nicht so gut,
wie sie heute sind.
Da war keine solche Veranstaltung wie hier
Ich habe einfach angefangen, Landwirtschaft zu studieren,
weil ich dachte, da ist was irgendwas mit Biochemie,
hat das was zu tun? Und habe dann,
habe dann angefangen zu studieren und habe dann,
nach einer gewissen Zeit bin ich gewechselt, in die Biologie,
Hauptfach Mikrobiologie und habe dann promoviert nach dem Diplom am Max-Bank-Institut für experentele Medizin in Göttingen.
Und da haben wir schon ziemlich viel Molekularbiologie betrieben.
Und so bin ich da so reingerutscht. Das waren damals
die Anfänge der Molekularbiologie. Irgendwann habe ich mich dann habilitiert,
das macht man oder hat man damals gemacht,
heute machen wir es immer noch, wenn man eine Universitätslaufbahn einschlagen will,
Dann wurde ich Hochschulduzent an der Uni in Lübeck.
Das war aber nur anderthalb Jahre. Und dann habe ich
einen Ruf an die Universität Leipzig gekriegt.
Das war 94, das war kurz nach der Wende.
Da war alles, musste neu aufgebaut werden.
Und seit zehn Jahren bin ich hier in Hamburg,
eine Universität Hamburg am Institut für Bierchen mit Molekularbiologie, Professor.
Und das macht richtig Spaß. Das Thema ist was,
wie, wofür studieren. Wollen wir uns erst mal das Was angucken?
Was ist das Fach, mit dem wir uns beschäftigen?
Du sagst, das hatte Frau Scheller schon gesagt,
das heißt jetzt nicht mehr Biochemie, sondern elecular life sciences.
Das ist um das Ganze dem ganzen internationalen Touch zu geben.
Das beschreibt es auch sehr gut. Es ist praktisch,
früher hieß es, hier Chemie, Schrägstrich, Molekularbiologie.
Heute heißt es Molekular-Life-Sciences. Das wird ein Bachelor und im Master
angeboten. Wir bieten 40 Plätze an, jedes Jahr.
Die Bewerberzahl war ungefähr bei, na nicht ganz 1900, 900 Bewerbungen.
Bachelorplätze bieten wir 20 an und da waren die Bewerbungen bei 220.
Der Nummer des Klauses liegt ungefähr bei 1,4. Aber wenn sie,
also ich war auch ein schlechter Schüler, Was heißt auch?
Sie sind ja wahrscheinlich alles gute Fühler. Und wenn Sie unbedingt das machen wollen,
bewerben Sie sich trotzdem, ich sage nicht,
dass Sie auf jeden Fall eine Chance haben,
aber man kann immer noch mal nachrutschen.
Oder man kann auch versuchen, wenn man in anderen Studiengängen
anfängt, dann hinterher quer einzuzuzusteigen.
Man kann zum Beispiel auch in Chemie einsteigen,
um dann quer einzusteigen, in Molicural Life Sciences oder in Biologie.
Alles Drei ist möglich. Ich habe zum Beispiel unter meinen Doktoranden
sind die meisten Chemiker, weil wir auch im Fachbereich Chemie sind.
Und dann die zweitmeisten sind, glaube ich,
Biochemiker und Molikularbiologen
Also, schneiden Sie nicht gleich die Flinte ins Korn,
wenn Sie jetzt keinen Abi-Durchschnitt von 1,4 haben, das könnte noch klappen.
Gut, das müssen Sie dann selber wissen und dann in
der Situation sich selbst dann entscheiden. Also, wie gesagt,
ehemals war das der Studiengang, der Diplom-Studiengang, Bierchemie,
Molekularbiologie und was ist denn das eigentlich, Biochemie?
Biochemie, unser täglich Brot oder der Kampf gegen Vorurteile? Ja,
wenn ich im Auto und mit der Bahn,
was jetzt wieder im Winter der Fall ist, ins Institut fahre,
dann fahre ich bis zum Schlumm und dann gehe ich zum Fuß bis zum Institut
Und dann komme ich an einen Parkplatz vorbei und da stehen
so Wagen von der Firma Effenberg, Effenberger.
Das ist eine tolle Firma, die machen tolle Brote.
Ich habe da auch schon gekauft und das ist auch gut so.
Ich will also nichts Negatives über die sagen. Das Einzige,
was mich stört an diesem Wagen, ist das,
was ich jetzt noch zugedeckt habe, das ist,
wo ihr oben, dieser Zusatz, das geht mit Maus nicht,
ist dieser Zusatz hier, Brotgenuss ohne Chemie.
Das bringt mir immer den Gang zum Schwellen.
Was heißt das? Das heißt, oder was infiziert das
? Das heißt, dass beim Backen keine chemischen Prozesse ablaufen
Das ist Quatsch. Ja? Was heißt es noch?
Es heißt, dass Chemie schlecht ist und zu vermeiden ist.
Ja klar, wenn sie Gift in die Elbe schütten,
das ist schlecht. Aber Chemie oder die Chemiker schüttet nicht
grundsätzlich Gift in die Elbe oder permanent. Ich meine,
wenn sie sich schminken, manche machen das ja hier,
dann hat das auch was mit Chemie zu tun.
Dann ist das ein Produkt der chemischen Industrie.
Was heißt das weiter? Das heißt, plötzlich Genuss,
möglichst frei von Chemie sein sollte.
Ja, trinken Sie mal
ein Bier
Manchen schmeckt das. Das ist ein biochemisches Produkt,
Darmhäfen aus Zuckeralkohol gemacht oder auch noch andere Stoffe, andere Aromastoffe.
Ja, oder das heißt, dass der Chemie ohne,
dass das Leben ohne Chemie sogar,
oder dass der Genuss ohne Chemie sogar größer sein kann.
Was ich sagen will, ist,
wir sollen uns ja jetzt nicht drüber lustig machen und über denjenigen,
der diese Firma da bei ihrem Werbefeldsucht beraten hat,
auf den Wagen draufzuschreiben, oder zu suggerieren,
damit das Brot besonders toll ist,
weil keine Chemie dabei ist
Sondern wir sollten lernen, was ist Chemie,
was ist Biochemie und sollten dann mit dem Wissen eine Aufklärungsarbeit betreiben.
Und nicht uns erheben über andere Leute, die das nicht so gut wissen,
wie wir, wenn wir dann mal Biochemie oder Molekularbiologie studiert haben.
Dass da tatsächlich chemische Prozesse ablaufen, habe ich kurz reingenommen,
es gibt eine Milliardreaktion von einem französischen Chemiker zum ersten Mal beschrieben,
mir ja, das ist das, was da abläuft.
Das ist, wenn Aminosäuren aus denen ja so Fleisch oder Proteine bestehen,
wenn Aminosäuren mit Zuckern reagieren oder wenn sie Ein Stück Fleisch in den Ofen schieben oder Pomfritz für die Vegetarier.
In die Fritteuse hauen, ja,
dann laufen da chemische Reaktionen ab und nur,
und die Produkte dieser chemischen Reaktionen, das ist das,
was das erst lecker macht, das, was den Geruch ausmacht,
das, warum wir unbedingt oder uns immer unheimlich beherrschen müssen,
doch keine vom Fritt zu essen oder noch ein Stück Brot.
Dass dieser frische Brotgeruch, das ist das, was rauskommt,
wenn man backt und das ist das Produkt einer chemischen Reaktion.
Also alles Leben und da liegt den Naturgesetzen,
auch den der Chemie und denen der Physik.
Molekulare Lebenswissenschaften ist die Untersuchung oder das sind die Untersuchungen der
chemischen und physikalischen Funktionen sowie der Strukturen von Bio-Makro-Molekülen.
Das wollen wir uns mal ein bisschen zu Gemüte führen.
Voraussetzung dafür, wenn Sie das studieren wollen, ist,
Sie müssen Freude an der Natur haben. Wenn Sie keinen Spaß daran haben,
der eine hat Spaß am Loomen, der andere an Katzen und der Nächste,
der findet es toll, wenn er erkennt, was abläuft,
wenn ich ein Stück Zucker esse und was dann in meinem Körper vor sich geht.
Sie müssen Spaß an der Laborarbeit haben
Sie müssen einen Großteil Ihrer Ausbildung im Labor machen.
Wenn Sie das dann erfolgreich abgeschlossen haben, dann dürfen Sie
nicht mehr ins Labor. Ich war vor 30 Jahren,
glaube ich, das letzte Mal im Labor.
Ich weiß gar nicht, wo die ganzen Sachen stehen.
Aber dafür habe ich gute Mitarbeiter. Und Mitarbeiterinnen. Sie müssen
ein Herz, besser ein großes Herz für die Naturwissenschaften haben.
Also wenn Sie sagen, also Physik,
das kann ich mir überhaupt nicht ausstehen oder Mathematik,
dann ist das nicht so gut.
Das heißt nicht, dass Sie ein Glanzlicht in Mathematik sein müssen,
um wie ich mir der Molekyar Life Science studieren zu können.
Aber ganz abgeneigt dürfen Sie dem Ganzen nicht sein.
Das war im Besonderen für die Biologie
Denn Biochemie oder Molekular oder Lebenswissenschaften, das ist ein anderes Wort für Biologie.
Für die Chemie, Sie wollen ja wissen,
was passiert da in einer Zelle, was laufen da für chemische Prozesse ab?
Oder zwischen zwei Zellen, wenn die sich miteinander unterhalten,
wenn die in Kontakt treten, was muss klappen,
damit zwei Zellen erkennen oder mit einer Zelle erkennt,
da ist ja schon eine andere Zelle,
da darf ich jetzt nicht weiter wachsen,
wenn sie das nämlich nicht erkennt, dann gibt es Krebs.
Und Physik wissen Sie auch ein bisschen beherrschen. Ja,
Sie müssen wissen, was passiert, wenn ich ein Ei koche.
Ja, haben Sie schon mal versucht,
ein Ei wieder flüssig zu kriegen,
nachdem Sie es hart gekocht haben
Geht nicht, ne? Weil die Eiweiße,
die in einem Ei drin sind, irreversibel denaturiert sind.
Und das ist Physik. Ein bisschen Mathematik sollten sie sich schon können.
Statistik und Informatik wird immer wichtiger. Informatik wird ganz,
ganz wichtig, weil wir mittlerweile so viel Informationen sammeln und generieren,
dass wir die gar nicht mehr mit unserem Hirn managen können.
Und der Studienplan für Molicular Life Sciences sieht so aus,
der ist auch im Internet wiedergegeben und ich habe Flyer mitgebracht,
die zeige ich nachher noch, die können sie sich hier mitnehmen hier vorne.
Da steht drin, welche Module, so heißt das jetzt,
sie belegen müssen und schaffen müssen,
damit sie dann den Bachelor im Holector Life Science kriegen.
Also worauf setzt sich eine Zelle, die Zelle eines menschlichen Körpers zusammen?
17 Prozent sind Proteine oder Eiweiße? Das sind zum Teil Muskeln.
Die Haare und Fingernägel sind auch Proteine. Und Enzyme,
Katalysatoren, Enzyme, die unseren Stoffwechsel regeln, die dafür sorgen,
dass wenn wir ein Stück Zucker essen oder morgens eine Scheibe Käse,
dass das verstoffwechselt wird, dass daraus Energie gewonnen wird.
Mokleinsäuren sind ein wichtiger Bestandteil, da kommen wir noch drauf,
aber macht massenmäßig nur ein Prozent aus.
Kohlenhydrate, also Zucker, macht auch nur ein Prozent aus.
17 Prozent sind lipide, fette. Fette sind einmal Speicherstoffe,
wird Energie gespeichert. Sehen wir, wenn wir mehr essen,
als wir verbrauchen, dann werden wir fett.
Aber auch, fette sind auch Bestandteile von Zellwänden.
Das ist wichtig. Zellen müssen von Membranen umgehen sein
und die bestehen im großen Teil aus Lipiden
Dann gibt es noch 4 Prozent anorganische Ionen. Und,
oh Gott, oh Gott raus, 60 Prozent Wasser.
Das heißt, das ist eine ganze Menge Wasser,
was wir immer mit uns rumschleppen.
Am Anfang, als ich anfing zu studieren, 1971,
da war alles, war Biochemie Stoffwechsel.
Da haben wir die Stoffwechselwege auswendig gelernt und auch nachvollzogen.
Was passiert, wenn Milch sauer wird?
Was passiert dann, wenn aus saurer Milch Käse wird?
Wie kommen die Löcher in den Schweizer Käse
Und all sowas, das kriegt man raus, wenn man
sich, wenn der Stoff wechselt in verschiedenen Bakterien beschäftigt.
Also, Enzyme. Kommen wir mal jetzt dazu.
Enzyme, die regulieren den Stoffwechsel. Die entscheiden,
wie ein Zuckermolikel weiter abgebaut wird,
bis letzten Endes der ADP draus wird und andere energiereiche Verbindungen.
Und Enzyme sind Bio-Katalysatoren. Line is Pawling, einer der
größten Forscher des vergangenen Jahrhunderts, der zwei Nobelpreise gekriegt hat.
Haben Sie schon einen?
In welchem Fach
Gut. Wed 2. Und zwar einmal für Chemie und einen Friedensnobelpreis
. Als er den Chemie-Nobelpreis hatte,
hat man den immer eingeladen zu irgendwelchen Tagungen und dann soll man,
lädt ja gerne einen Nobelpreisträger ein.
Dann ist der hörst du halt dreimal so voll,
wie wenn kein Nobelpreisträger bei den Vortragenden ist.
Und dann hat er das ausgenutzt und hat über Friedenspolitik gesprochen.
Und das hat manche Leute ziemlich genervt,
dass wir immer überlegt haben, laden wir ihn nun ein.
Gehen wir das Risiko ein, dass er über Friedenspolitik redet?
Oder laden wir ihn nicht ein? Lange Rede,
kurz zu sehen. Er hat so viel sich eingeladen
Eingesetzt für Friedenspolitik, dass er dann auch noch den Friedensnobelpreis gekriegt hat.
Bannes Pauling hat viele tolle und wichtige Sachen gesagt,
unter anderem eben, dass Enzyme sich dadurch auszeichnen,
dass sie eine hohe Affinität zum Übergangszustand haben oder eben diesen Übergangszustand stabilisieren.
Und wie müssen wir uns das vorstellen? Ich habe jetzt
leider keinen Zeigestock, ist hier nicht, ne?
Ne, dann geht das auch so. Also,
Enzyme heißen immer nach der Reaktion oder nach dem Substrat,
das sie umsetzen und dann kommt der Name Ase hinten dran.
Haben sie vielleicht schon mal gehört
Ja. Nicht gehört? Doch. Also, Hecksuki,
bitte? Bitte? Sind Sie eigentlich auch mit IN enden?
Mit VN? Ist sicher möglich, aber ich wüsste jetzt
nicht, was... Aber die meisten Enzyme,
es gibt immer Ausnahmen von diesen sogenannten Regeln,
aber zum Beispiel eine Hecksukinase ist ein Enzym,
das ein Sechsfachzucker mit Phosphat belädt.
Und eine Phosphathase ist ein Enzym, das das Phosphat wieder abspaltet.
Und eine Starbase Das ist ein Enzym, das einen Stab zerbricht.
Ja? Stell dir vor, das ist das Enzymir,
ster Base, das heißt nun mal so,
es sollen Stab zerbrechen, ne?
Und das ist der Stab. Und kann es den zerbrechen?
Nee, ne? Aber es müsste jetzt diesen Stab irgendwie
so binden, dass der Übergangszustand für das Zerbrechen erreicht wird.
Also, so. Und wenn wir jetzt einen Stab hätten,
dann würde ich jetzt Folgendes machen. Nehmen wir mal an,
das sei hier ein Stab. Dann würde ich sagen,
jetzt wie gehe ich in den Stab mal und biege und
biege und biege und biege und irgendwann knallt es.
Dann habe ich den, ich stabilisiere den Übergangszustand vom Heilenstab, Zum kaputten Stab.
Und das ist genau das, was ein Enzym macht.
Das stabilisiert den Übergangszustand. Indem es das macht,
und das ist ein ganz klein bisschen überdreht, dann passiert Folgendes.
Der Stab ist zerbrochen. Ich sehe das hier nicht so
schön wie sie da. Das ist ein Stab zerbrochen.
So, wenn ich jetzt wissen will,
wie sieht so ein Enzym denn tatsächlich aus?
Wie sieht das im Detail aus? Dann kann ich
mir von diesem Enzym ganz viel machen.
Und zwar, indem ich das gentechnisch überproduziere
Ja, das ist, ich muss ja aufpassen,
dass ich hier nur möglichst eigene Fotos mache oder eigene Bilder wiedergebe,
nicht wegen des Copyrights,
das ist von meinem ersten Doktoranden aus seiner Doktorarbeit und einer Publikation,
das ist schon ein bisschen älter, das sieht man,
da haben wir auch noch die Beschriftung hier oben,
das haben wir nicht mit dem Computer gemacht,
sondern mit so Reibebuchstaben, das kennen sie gar nicht,
ne?
Deshalb ist es ein bisschen ungerade. Also lange Rede,
kurzer Sinn, was haben wir hier gemacht?
Wir haben hier eine aus einer Bakterienzelle, haben wir Protein isoliert,
einmal normale Bakterienzelle, Ecodi-Zelle, und einmal, wo das Gen,
wo ein Gen zusätzlich eingebracht worden ist für ein Protein,
Tribunoplinsäure abbaut.
Die sehen das hier. Das ist Minus und das ist bloß,
hier ist das Gehen dabei und hier fehlt das Gehen.
Und ich hoffe, Sie sehen eindeutig den Unterschied.
Denn hier ist, da haben wir ganz viel Sekt gedruckt,
als wir das gesehen haben. Da hat es endlich geklappt,
da haben wir es geschafft, dieses Bakterium dazu zu überreden,
ein Protein zu produzieren, dass es üblicherweise nicht produziert.
Und mit dem konnten wir dann weiterarbeiten. Und man kann dann
auch solche Proteine kristallisieren. Das ist jetzt nicht von einem
Protein, ein Kristall. Ich habe nur den gefunden,
das ist von einem von einem Doktoranden, das ist schon in Hamburg kristallisiert,
das ist von einer RNA. Und wenn man diese Kristalle hat,
dann kann man diese Kristalle nehmen und kann die mit Röntgenstrahlen beschießen und dann streuen,
immer dann, wenn ein Röntgenstrahl auf die Elektronenhülle eines Atoms in so einem Kristall trifft, dann lenkt er diesen Röntgenstrahl ab.
Und anhand dieser Ablenkung, jetzt kommt also ein,
ist doch jetzt ganz knapp,
anhand dieser Ablenkung oder diese Ablenkung können sie messen und das können die zurückrechnen,
weil diese Ablenkung der Brexiongleichung oder dem brexischen Gesetz unterliegt anhand dieser Ablenkung und Entkenntnis des Praction-Gesetzes,
können Sie zurückrechnen, wo war die Elektronenhülle,
die dazu geführt hat, dass der Strahl abgelenkt worden ist.
Lange Rede, kurzer Sinn,
Sie können auf ein bis zwei oder bis drei Angströmen genau
die Position der einzelnen Atome im Kristall benennen oder rausfinden und kriegen dann Strukturen raus, die so aussehen.
Ja, das sehen Sie jetzt ein bisschen unübersichtlich.
Das ist ein Protein, das was aussieht wie so ein Löckchen,
das ist eine Alpha-Helix. Das ist übrigens die Struktur,
die Linus Pauling erstmals beschrieben hat, wofür er den ersten Nobelpreis gekriegt hat.
Die Alpha-Helix sind Protein
Und das sind Wetterfaltblätter. Und hier sehen Sie einzelne Arminosäurereste.
Hier zum Beispiel ein Tyrosin-Seitenkette. Und hier noch ein Tyrosin.
Und ein Glutaminensäure. Und dann hisst die den. Also
sie können das alles sehen. Wenn ihnen das zu unübersehen
und Fehlinformationen sind, dann kann man es auch so malen.
Das ist ein bisschen übersichtlicher. Hier nochmal die Alpha-Helix hier
. Die Betterfalt, Blätter. Und da das Substrat,
was in diesem Fall ko-kristallisiert worden ist mit dieser
Auch Röntgen. Strahlen. Wo kriegt man die her?
Wissen Sie das? Bitte? Ich höre nichts. Wo gibt's
die Röntgen-Strahlen? Hier, in Hamburg. Haben wir hier
Röntgen-Strahlen in Hamburg? Haben Sie noch nie beim Zahnarzt?
Ja, bitte? Genau. Wir haben in Hamburg das Daisy.
Ja, wir sind Weltspitze hier in Hamburg und Sie wissen das nicht.
Er weiß es. Das ist, wir haben hier Petra 3,
fragen Sie mich jetzt bitte nicht, wofür Petra steht.
Das ist nicht etwa, das ist dann die Abkürzung für
einen Namen.
Das läuft seit ein paar Monaten erst,
oder hier in Hamburg auf dem Gelände des Desy.
Daisy steht für deutsches Elektronen-Synchrotron. Schwieriges Wort. Ja,
da gibt es P33, das ist die weltweit beste Röntgenquelle, zum Beispiel für Röntgen-Strukturanalyse.
Ja, und es wird mittlerweile an einem XFEL,
an einem Röntgenlaser gebaut, der geht bis nach Schleswig-Holstein raus.
Das Gerät, das hat noch nie vorher einen Mensch gebaut, so ein Gerät.
Und keiner weiß, wie es enden wird. Ja,
aber wenn es klappt, wenn das klappt,
was die Physiker sich überlegt haben, was Karten könnte,
dann geht die Post ab.
Und zwar in Hamburg. Ja, also denken Sie dann,
wir haben in Hamburg das Daisy.
Und wenn Sie bei uns studieren, wir machen auch was
mit dem Daisy zusammen, dann kommen wir später drauf.
Eine zweite Methode, Röntgenstrukturen zu analysieren,
Proteinstrukturen zu analysieren, ist die NMR-Spektroskopie.
NMR steht für magnetische Kernent, also Nuklear Magnetic Resonance,
das ist Englisch. Also magnetische Kernresonanz auf Deutsch.
Und da wird im Auge in Hamburg
auch gerade schwer aufgerüstet
Um auch, na, auf Augenhöhe mit Petra 3 wird man
nicht kommen, weil das ist wirklich weltweit das Beste.
Solange bis die Japaner oder die Amerikaner in fünf Jahren
was Besseres gebaut haben, das ist immer so.
Aber auch die NMR wird hier in Hamburg sehr stark aufgerüstet.
Im Augenblick wird gerade eine neue Professur berufen, bei uns am Fachbereich.
Und da passiert einiges. Also, fassen wir mal zusammen
. Wir können die Struktur von Proteinen in besten Fällen
bis zu ein Angströmen Auflösung ermitteln.
Das heißt, wir können ganz genau sehen,
wo sitzt welches Atom
Und wie interagiert das mit dem Substrat? Und das ist ganz,
ganz wichtig auch für Medikamentenentwicklung. Ja, wir können gucken,
wo greift ein Medikament ein oder wie muss ich ein Medikament,
ein mögliches neues Medikament designen, um dieses Enzym,
dieses Protein zu inhibien oder zu aktivieren oder irgendwie zu beeinflussen.
Dazu brauchen sie die Struktur. Das ist ohne Struktur
macht es halb so viel Spaß mit Struktur.
Können sie richtig vernünftig arbeiten. Aber sie müssen eine
ganze Menge Energie reinstecken, bis sie die Struktur haben
Also, das, was Proteine auszeichnet, ist,
das können wir jetzt zusammenfassen, dass sie eine definierte Struktur einnehmen können.
Und aufgrund dieser definierten Struktur können sie spezifische Zielmolegüle binden oder
als Katalysatoren wirken. Dass wir den Katalysatoren hatten wir schon,
also sie können eine Struktur, von der Struktur her den
Übergangszustand stabilisieren und dadurch sind Proteine als Katalysatoren zur Katalyse befähigt.
Die Antikörper unseres Immunsystems, das,
was bei mir gerade hoffentlich im Augenblick so ein bisschen in Wallung ist,
nach einer Infektion, die Antikörper sind auch Proteine,
auch eine ganz spezifische Struktur einnehmen können und aufgrund dessen ganz gezielt antigener,
also fremde Eindringlinge in den Körper binden können und damit aus dem Verkehr ziehen können.
Bis vor 30 Jahren hat man geglaubt, das,
was ich Ihnen eben gesagt habe, also hochspezifisch etwas,
ein Target, ein Binden und katalytisch aktiv sein,
können nur Proteine.
Bis dann zwei Kollegen kamen, nämlich Sit Outman und Tom Check,
die haben unabhängig voneinander uns, warum lachen Sie,
das ist ein blödes Foto, ne?
Den kenne ich nicht,
aber der ist unheimlich nett
Die haben unabhängig voneinander herausgefunden, dass auch RNA,
Ribo und Nupleinsäure, katalytisch aktiv sein kann.
Und das ist das, was ich Ihnen heute als Take-Home-Message
mit auf den Weg für Ihr späteres Leben geben will.
RNA ist katalytisch aktiv und hat definierte Struktur, die Sie dazu befähigt,
andere Moleküle sehr spezifisch zu binden, ähnlich spezifisch wie Antikörper das können.
Und wie gesagt, das weiß man seit 30 Jahren erst.
Ich erzähle an dieser Stelle gerne, Und wenn ich 1976,
kurz vor Weihnachten, hatte ich meine Diplomprüfung,
wenn ich da gesagt hätte, RNA ist katalytisch aktiv,
da hätten sie zu mir gesagt, Herr Hahn,
kommen Sie wieder, wenn Sie wieder nüchtern sind,
erzählen Sie nicht so einen Quatsch.
Heute steht das, glaube ich, sogar schon in den Lehrbüchern.
Haben Sie das in der Schule schon gehört, dass RNA natürlich aktiv sein kann?
Sie haben es schon gehört. Okay, also,
man kann auch die Struktur, man kann RNA kristallisieren,
dass die Röntge-Struktur von einem Rebozym, ach so,
diese RNA, die katalogisch aktiv sein kann, die heißt Rebozym,
in Anlehnung an das Enzym, aber aus Ribo Nukleinsore.
Das heißt, das Revozym. Und das Kleinste bisher bekannte
Ribozym ist das sogenannte Hammerkopf-Fribozym, weil es von seiner Struktur dem Hammerkopf high ähnlich sieht.
Das haben australische Kollegen gefunden. Und das ist die Struktur,
da können sich jetzt nicht viel erkennen,
das sind die Basen, die Basenpaarungen immer,
wenn sie das ein bisschen vereinfacht dargestellt haben wollen,
ist es hier, sie sehen, das Gelbe ist das Enzym,
das besteht aus 44 Basen.
Und das Rote ist das Substrat, das besteht auf 33 Basen.
Das heißt, sie können 34 Basen,
eine 34 Basel lange RNA nehmen,
geben dazu eine 13 Basenpaare
Lange andere RNRN-Art,
die Sequenzen müssen stimmen und dann wird hier Cisile Bond,
heißt das ist die Stelle, wo gespalten wird,
wird aus diesem einen Stück werden zwei Stücke.
Das wird also das Substrat gespalten. Hier sind es
nochmal schematisch dargestellt. Also, was können wir festhalten?
Wir können festhalten, nicht nur Proteine,
sondern auch Nukleinsäuren können eine definierte Struktur einnehmen und somit
spezifische Zielmoleküle binden oder als Katalysatoren wirken
Wenn Sie als Katalysatoren wirken, heißen Sie Remo-Zyme.
Wenn Sie Zielmoleküle binden, so wie die Antikörper,
die Zielmoleküle binden, die sind ja im Prinzip keine Enzyme, Antikörper.
Dann heißen die entsprechenden Ribonokleins oder Nokleinsachen, die da binden,
die heißen Apftermeere. Der Begriff Apftermeere kommt aus dem
griechischen und lateinischen Weise, jedenfalls aus den alten Sprachen.
Abtus heißt gut, passend, ab das ist lateinisch,
abtus passend binden. Und mehr ist ein Teilchen oder etwas
. Und das ist, glaube ich,
Kennen sich aus, ne? Gut. Also,
das ist für Sie alle neu, bis auf den Herrn da hinten.
Dabei hätten wir das alles eigentlich vorher wissen müssen oder wissen können,
dass RNA auch sehr wichtige Strukturen einnehmen oder dass es wichtig ist,
dass RNA-Struktur einnimmt, um ihre Funktion auszuüben.
Jetzt gucken wir uns mal an, das zentrale Dogma der Molekularbiologie.
Von Francis Crick geprägt in den 50er Jahren.
Francis Craig kennen Sie, ne? Das ist der,
der mit dem Watson zusammen die Doppel-Elix entdeckt hat.
Der war Physiker und hat Das zentrale Dogma der Molekularbiologie geprägt.
Das ist auch eine Leistung. Was hat er gesagt?
Wissen Sie es, was er gesagt hat? Der hat
gesagt, die genetische Information ist in der DNA manifestiert.
Die wird umgeschrieben in ANA, dieser Prozess,
der heißt Translation oder Transkription oder Umschreiben eben.
In den Lehrbüchern kommt man langsam dazu,
dass man die RNA als Schlangenlinie zeichnet,
weil man gemerkt hat,
die ist ja
doch strukturiert
In meinen alten Lehrbüchern standen noch einfach nur einen Strich,
so als ob RNA überhaupt keine Struktur hat.
Es ist alles falsch. Die RNA strukturiert. Und dann kommt das Ribosom,
das Ribosom besteht aus einer kleinen, aus einer großen Internet.
Das kommt da jetzt dran. Kleine und große Unternacht. Das heißt,
das Ribosom, das geht dann,
wenn das die Messenger RNA ist, also die Message,
die Botschaft dreht ja hier beim M vergessen,
das sollte man vielleicht noch mit dazu malen.
Und das Ribosom übersetzt jetzt die Information,
die von der DNA in die Messenger-Arena umgeschrieben worden ist,
in eine Abfolge von Aminosäuren
Mal sehen, ob das geht. Da kommen sie raus
. Die ganzen Naminozonen. Ja, und das Ganze,
was dann entsteht, ist ein Protein, das Produkt,
der Translation, des Übersetzungsvorganges.
So, und wie kommen jetzt die Aminosäuren zum Ribosom?
Wissen Sie das? Ja. Durch die TRNA.
Wie sieht TRNA aus? Kennen Sie das? Philipp?
Wir haben unseren TRNA natürlich gelernt,
also so wie es da oben die Tankstelle ist,
haben wir uns das noch fern.
Was ist denn falsch da dran
Bitte? Sagen wir mal ganz ruhig, ganz ruhig.
Hier, nee, nee, die alle Schultern können fliegen.
Also, die Gästekurve, die ist unruhig. Wir müssen... Also,
das sieht aus, wenn ich ihn,
das ist ein bisschen makaber, das sieht aus,
wenn ich ihnen einen Huhn beschreiben würde, ja,
und würde eins von der Straße holen,
wo gerade ein Lastwagen drüber gefahren ist.
Und würde sagen, so sieht ein Huhn aus.
Dann würde sie sagen, so sieht da
kein Huhn aus
Das ist nämlich Platz. Das ist die zweidimensionale Darstellung von der TRNA.
Das soll hier oben das Antikodon sein und was weiß ich was.
Und hier sitzt die Arminosäure dann am Dreistrichende derener.
Tatsächlich sieht die aber so aus. Ja, die hat
eine Struktur, eine sogenannte L-förmige Struktur. Und ich hoffe,
dass sie das so gesehen haben in ihren Lehren.
Nee, auch nicht. Ja, aber das ist richtig
. Ja, machen wir später. Also, so sieht
eine TRNA aus. Und da hängt es dran.
Und was sagt uns das? Oder warum zeige ich
Ihnen das
So, jetzt wieder Ruhe. Das zeige ich Ihnen,
weil ich sagen will, es ist ganz wichtig,
es ist ganz wichtig, dass diese Terena an dieser Stelle,
dass die Aminosäure dahin bringt.
Ja, wenn die falsche Aminosäure zum Riboson gebracht wird und
falsch eingebaut wird, dann wird das proteinfalls sein.
Das heißt, das muss exakt laufen. Ja,
wenn die Proteine falsch zusammengesetzt werden,
wenn die Aminosäuren falsch zusammengesetzt werden, kriegen wir falsche Proteine.
Und es ist extrem wichtig, dass dieser Prozess zu fast 100 Prozent läuft.
Und die Voraussetzung dafür ist, dass Jede Theeren eine ganz
bestimmte Struktur hat. Wenn sie diese Struktur nicht hätte,
könnte senitären A nie diese Funktion ausüben, die sie ausübt.
Ich habe ja selbst dazu animiert. So. Wir gucken uns
mal an, wie das Ribuzom aussieht. Das Ribuzom sieht
aus. So, kleine Untereinheit, große Untereinheit.
Es besteht aus zwei Untereinheiten. Es besteht, das Eko,
Ribuzom, ist ein bisschen kleiner als unsere Ribuzom.
Das Ekoli-Ribuzom besteht aus ungefähr oder aus 52 verschiedenen Proteinen.
Und aus drei verschiedenen RNA-Molekülen. Und wenn wir uns mal angucken,
wie hoch ist der prozentuale Anteil von dieser RNA im Ribuzom,
dann kommen wir auf 66, 66 Prozent.
Das heißt, das Ribuzom, das ist also das Enzym
oder das Molekül, das die Proteine synthetisiert.
Fast alle. Es gibt nur ganz, ganz wenige Ausnahmen.
Das sind auch keine richtigen Proteine. Fast alle Proteine werden
vom Ribuzom synthetisiert. Das heißt, unsere Proteinwelt,
wir leben ja in der Proteinwelt, wir haben Haare,
wir haben Nägel, wir haben Fleisch und Bluten,
Unsere Proteinwelt wird vom Ribuzon synthetisiert.
Das ist das wichtigste Molekül des Lebens. In jeder Zelle,
auch in den Organellen, in vielen Originalen,
in den Klopasten und in den Midokonien, gibt es Ribuzon.
Das ist das Allerwichtigste Molekül des Lebens, des heute existierenden Lebens.
Und das besteht zu 66 Prozent aus RNA.
2001 war ein großes Jahr für die Lebenswissenschaften. Einmal,
weil die Röntgenstruktur des Ribuzons rauskam. Da haben viele Leute
jahrzehntelang dran gearbeitet. Das ist das Titelbild von Science.
Das entsteht am 4. Mai 2001 von Harry Noller aus
der Gruppe
Die Geräutke der Struktur des Revolsions.
Und es haben noch drei andere an der Rivoson-Struktur gearbeitet,
die drei anderen haben einen Nobelpreis dafür gekriegt.
Und zwar 2009. Das ist einmal Venky Ramakrischnan,
Tom Stytes und Ada Jonath. Kennen Sie Ada Jonath?
Kennen Sie nicht, ne? Nehmen Sie Hamburger Abendplatz?
Vom 20. September dieses Jahres? Da sind ganz wichtige Leute
, ne? Links, das ist der Herr Dosch,
Professor Dosch,
der Chef vom Desi
Den Kleinen da in der Mitte,
den Herrn in der Mitte, den kennen sie.
Das ist Olaf und unser Scholz. Dann kennen sie Angela Merkel.
Und dann steht da noch so unwichtige Person, nämlich Ada Jonath.
Die hatte am Tag davor bei uns in der Fakultät den Ehrenboktortitel
gekriegt und hat an dem Tag dann am Daisy Petra 3 eingeweiht.
Das hieß dann Max von Lauerhalle oder Max von Lauer-Institut.
Frau Merkel hat erzählt, oder dieses Jahr Physikerin,
promovierte Physiker, hat zugegeben,
dass es das erste Mal am Daisy war,
hat sich das
auch mal angucken
Können. Also, Ada Jonath, warum hat die einen Ehrendoktor-Titel gekriegt von uns?
Warum ist sie da hingegangen, um die Elhalle einzuweihen? Die hat Jahrzehnte,
ne, Jahrzehnte nicht, aber über ein Jahrzehnt,
hier in Hamburg auf dem Daisy-Gelände gearbeitet und hat einen ganz,
ganz wesentlichen Beitrag dazu geleistet, dass wir die Röntgenstruktur vom Rivosom kennen.
Und dafür hat sie zu Recht den Nobelpreis gekriegt und keiner
in Hamburg hat es gemerkt, das ist auch wieder tragisch,
das Prophet in dem eigenen Land, in der eigenen Stadt.
Das ist die Struktur von der Homepage von Ada Jonath und
wenn wir uns die mal genauer angucken, Dann kriegen wir Folgendes raus.
Das müssen wir jetzt einfach wieder glauben, was ich Ihnen hier erzähle. An dem Ort,
also wenn wir jetzt die Struktur des Revolsions angucken, an dem Ort,
an dem im Rivo so um die Peptitbindung geknüpft wird,
also die Bindung, die zwei Arminosachen miteinander verbindet und praktisch zur Protein-Synthese führt.
Also da, wo die Protein-Bio-Synthese stattfindet,
ist weit und breit kein Protein zu sehen.
Ja, da gibt es kein Protein da.
Also muss es eine RNA sein, die die Peptitbindung knüpft.
Ein Rebootszym. Ich kann sagen, das Rivo-Zoom ist
ein Revolszym
Das Polykül. Dass ich versucht habe herauszustellen, das Wichtigste Molekül
unseres heutigen Lebens, ist ein Revoluzzym, besteht aus RNA.
Und noch ein Argument für die Wichtigkeit der RNA.
Sehen wir uns mal die Organisation unseres Genorms an.
Ja, wenn wir jetzt mal gucken,
das ist jetzt ein Genomvergleich, das soll die Größenvergleiche darstellen.
Das eine steht fellvertretend für das Genorm des Teichmolches und
das andere stellvertretend für das Genom des Menschen.
Welches gehört wozu? Aber wenn ich schon so blöd frage
, ist doch klar
Ja, also, der Teichmolch hat ein wesentlich größeres Genom, als wir Menschen.
Und eine Erbse hat auch ein größeres Genom, als sie.
Von Elilia auch. Warum? Das wissen wir noch nicht
. Aber wir werden es vielleicht irgendwann mal rauskriegen.
Gucken wir uns mal unser Genom an.
Wir machen mal ein kleines, eine kleine Rechenaufgabe.
Also, gucken wir das menschliche Genom mal an.
Wie lang ist die DNA, die jeder von uns mit sich rumträgt,
in einer einzigen Zelle?
Haben Sie da zumal was von gelesen oder gehört
Achso. Wie lang ist die jetzt? Was schätzen Sie
? Die DNA, die DNA. Wie lang ist die
? Wie lang ist die? Sagen Sie mal was.
Das ist sie nicht. Wer weiß es denn?
Raten Sie mal. Zehn Meter. Wir lachen,
ja, wie lang?
Von hier bis Kiel
Das ist dieses Jahr, deine Wände ist das ganze Papa,
so warst du das Ende selber.
Und was? Also, von hier bis geht es in 100 Kilometer.
Wer, also 100 Kilometer, wer sagt noch was?
Bitte? 30 Meter. Wissen Sie, wie groß
eine Zelle ist? Genau. Sehr klein, ne?
30 Meter. Also, ich saß Ihnen, zwei Meter.
Der war am nächsten Rand, richtig. Zwei Meter. Also,
und diese zwei Meter DNA Werden mit Hilfe basischer Proteine,
das sind Histolen, das brauchen sie jetzt nicht so zu interessieren, in einen Kern von 0,5 Mikrometer Durchmesser gepackt.
0,5 Mikrometer ist ganz schön klein. Also zwei Meter in einem Kern von einem halben Mikrometer,
das kann man sich nur wieder anhand eines Beispieles,
eines Analogbeispiels vorstellen, das ist ungefähr genauso,
als würden sie ein 0,1 Millimeter dicken Faden,
0,1 Millimeter können sie sich vorstellen, was das ist,
ein Zehntel Millimeter, der wäre dann 100 Kilometer lang und den packen sie in eine Kugel von 25 Zentimeter durch 100 Kilometer hatten wir gerade festgestellt,
ist die Entfernung von Hamburg nach Kiel oder,
ich sage immer, von Hamburg in diese Stadt,
wo irgendwelche Fußballer in grünen Händen rumlaufen.
Der Club heißt Werder, das ist die verbotene Stadt.
Also von Hamburg bis Bremen sind auch 100 Kilometer.
Und eine Kugel von 25 Zentimeter wäre genau ein Basketball.
Sie müssen also einen Faden, der 0,1 Millimeter dick ist,
von hier bis nach Bremen reicht, in einen Basketball reinpacken.
Das muss sehr gut organisiert sein. Aber es geben wir
noch weiter. Aus wie viel aus wie vielen Zellen,
das ist jetzt pro Zelle, zwei Meter in einer Zelle,
aus wie vielen Zellen besteht denn der menschliche Körper?
Ja? Sehr gut, ja. Nee, oder Milliarden,
können Sie heute mit zehnmal hoch was, irgendwas sagen?
Zehn hoch? Bitte? Zehn hoch was? Zehn
hoch 100. Oh, das ist viel. Ich glaube,
so viele Moleküle gibt es im Weltall gar nicht.
Also, wer wacht eine Prognose aus?
Wie viele Zellen besteht der menschliche Körper? Na gut,
dann sage ich es Ihnen.
Sechsmal zehn noch
6 mal 10, auch 13 Zellen besteht der menschliche Körper.
Das heißt, wir müssen jetzt die 2 Meter,
mal 6 hoch 10 noch, 10 noch 13 rechnen,
um die Gesamtlänge der DNA eines einzelnen Menschen ausrechnen zu können.
Das heißt, sind also zwölf mal 10 noch 13 Meter,
dass die Gesamtlänge oder 1,2 mal 10 Hof hoch 11 Kilometer,
und auch das kann man sich nur schwer vorstellen,
nehmen wir mal die Entfernung zwischen Erde und Sonne,
die beträgt 150 mal 10 noch 6 Kilometer, Das heißt,
sie können die DNA eines einzigen Menschen 800 Mal zwischen Erde und Sonne hin und her sparen.
Das ist eine ganze Menge, ne? Und diese 800
Fäden, die wären extrem dünn. Die werden nämlich,
weil so ein DNA-Doppelstrang ist ja nur 20 Angst drum dick oder 0,2 Nanometer.
Dieser Strahl wäre extrem dünn, er wäre nur 1,6,
mal 10 auch minus 7 Meter dick.
Also dünner als ein Bakterium. Wo wir gerade bei Zahlen sind,
der menschliche Körper hat man schon,
besteht aus 6 mal 10 oder 13 Zellen.
Sie wissen ja auch, dass wir Bakterien mit uns
rumschleppen,
Auch nach dem Zähneputzen haben wir noch eine ganze Menge Bakterien.
Was schätzen Sie, wie viel das sind? Und das
sind zehn hoch 14 Bakterienzellen. Das heißt, wir,
das, was hier vorhin steht, was Sie sehen,
ist nur ein Zehntel von dem, was eigentlich da ist.
Weil die Bakterienzellen sehen Sie nicht. Jeder Mensch trägt
ungefähr zehn hoch 14 Bakterienzellen mit sich rum.
Und das Wichtigste ist, die wiegen ungefähr 1,5 bis zwei
Kilogramm. Und das ist wichtig und gut zu wissen,
morgen früh, wenn nämlich auf die Waagestelle ziehe ich die
nämlich immer wieder ab
Ja. So. Jetzt kommen wir zu Hugo.
Fugo. Das Human Gino. Human Gino Organization. Was
haben die gemacht? Die haben sich das Ziel gesetzt,
Anfang der 1990er Jahre das gesamte menschliche Genorm zu sequenzieren.
Und am 15. Februar 2001, ich sagte,
2001 war ein wichtiges Jahr für die Lebenswissenschaften,
nicht nur die Rivosomenstruktur wurde gelöst,
sondern auch das menschliche Genom wurde entschlüsselt.
Und zwar am 15.2. war das Inature,
das war die Arbeit von staatlich finanzierten Arbeitsgruppen.
Einen Tag später kam Science of Nature, ist so wie Spiegel oder Fokus.
Und Nature ist Englisch und Science ist amerikanisch und die liegen immer so
ein bisschen Wettstreit, aber das sind die besten naturwissenschaftlichen Journale.
Wenn sie da mal einen Artikel drin haben, dann sind sie wer.
Das ist so, ja, wie Spiegel. Und als man dann,
die waren damals noch nicht ganz richtig,
die hat man dann, man hat noch drei,
vier Jahre gebraucht, um die Fehler auszumerzen,
als man dann die Sequenzen immer näher immer besser kannte,
hat man noch eine Ahnung davon gehabt,
wie viel Liege hoch ist der Anteil des menschlichen Genoms der Proteine koordiert.
Also wie viel, wie hoch ist der Anteil an Genen
auf dem menschlichen Genom der Proteine koordiert?
Was schätzen Sie, wie groß der ist? Ja.
Und Sie? Genau, 1,5 bis 2 Prozent. Ja,
ist, wenn wir das hier als das menschliche Genom mal wiedersehen,
dann ist, das ist der Anteil an Proteinkoordierenden gehen.
Und man hat sich dazu hinreißen lassen, in Lehrbüchern,
die so zehn Jahre alt sind, da lesen Sie von dem Begriff Junk NA.
Hat also tatsächlich geglaubt, dass sein Müll, die restlichen 98 Prozent,
die unser Genom ausmachen, die haben nichts zu bedeuten.
Mittlerweile weiß man aber, dass ungefähr 70 Prozent dieses Genoms transkribiert werden in RNA.
In RNA, die nicht als Messenger RNA fungiert,
also die nicht vom Rivosom in Protein übersetzt wird.
Das ist ein ganz neues Feld, das erst seit zehn
Jahren ungefähr beackert wird. Das ist eine Forschungsrichtung,
die beschäftigt sich mit funktionellen Nicht-Kodierenden,
kurz abgekürzt,
RNAs. Man weiß heute, dass diese RNAs ganz,
ganz wichtige Funktionen ausüben können. Die haben ganz wichtige
regulatorische Funktionen in der Zelle. Es gibt sogenannte Rivo-Switches,
also RNA, die als Schalter fungieren bei der Gen-Expression.
Und gerade im September kam wieder ein Nature-Heft raus.
Da wurde ein Code beschrieben. Ein Code steht für Enzyklopädia
auf DNA-Elements. Das heißt, man hat jetzt versucht,
die ganzen Transskripte die nicht Proteine kodieren, deren Funktionen aufzuschlüsseln und zu entschlüsseln.
Und man stellt fest, es gibt, mittlerweile ist man bei 20.000 ungefähr,
es gibt nur 20.000 Protein kodierende Gene auf dem Genom.
Es gibt 70.000 Promoter-Regionen pro Motoren, das sind Regionen,
die also Gene an- und abschalten.
Es gibt also progen wesentlich mehr als einen Promotor.
Und es gibt 400.000 Enhancer-Regionen. Enhancer, das sind irgendwelche Regionen,
die, wenn man sie richtig behandelt, die Aktivität eines Genes heraufsetzen eben nicht.
Man hat es sogar, kann nachlesen in dem Heft,
dass ein neuer Begriff für Gen definiert wird,
nämlich nicht nur die Region, die das Protein koordiert,
sondern auch die anderen Regionen,
die die ganzen regulatorischen RNAs koordieren, die wichtig sind.
Nur zum Vergleich, ey Koli, die Bakterienzeller hat ungefähr 4.500 Gene.
Und es gibt Kollegen und Kolleginnen, die sagen, man fragt sich,
warum wir immer noch nicht in der Lage sind, Krebs zu heilen.
Wir forschen seit, was weiß ich, wie viele Jahrzehnten daran,
um Krebs zu halten. Vielleicht liegt es daran,
dass sie bisher immer nur in der Proteinwelt rumgestochert haben.
Vielleicht haben auch RNAs regulatorisch RNA als ganz wichtige Funktionen,
die wir kennen müssen, um Krebs zu heilen.
Und viele Kollegen sagen, unsere heutige Welt,
in der wir leben, das ist ja das Ergebnis einer,
ja, einer ganz, ganz langen Evolution.
Das ist die Proteinwelt. Und vor der Proteinwelt muss es
eine andere Welt gegeben haben.
Und das ist die RNA-Welt. Und es spricht viel dafür.
Das ist früher mal eine RNA-Welt gegeben hat.
Also eine alte RNA-Welt. Und wir entdecken sie nur neu
. Deshalb die Überschrift,
neue alte RNA-Welt
Ja, was wissen wir, Neues über die alte RNA-Welt?
Wir wissen seit 30 Jahren, dass es Revozyme gibt,
dass RNA-Katalogisch aktiv sein kann. Wir wissen,
seit 20 Jahren können wir im Reagenzglas ab der Meere synthetisieren.
Das sind eben diese Antikörper-ähnlichen Nukleinsäuren, die hochspezifisch Targets binden,
als man die im Reagenzglas isoliert hat oder synthetisiert hat,
hat man auch gefunden, dass es die in der Natur auch gibt.
Es gibt also auch natürliche Abdameere. Seit 15 Jahren beschäftigen die,
oder wissen wir, dass es kleine,
nicht kodierende RNAs gibt, die wichtige regulatorische Funktion ausüben,
Seit zwölf Jahren wissen wir, dass es RNA-I gibt,
RNA-Interferenz, doppelstrengige RNA, die wenn wir sie in eine Zelle geben, Gene abschaltet.
Dafür hat es vor zwei, drei Jahren einen Nobelpreis gegeben.
Und seit zehn Jahren haben wir die Rivolsonstruktur und wissen,
dass Rivolson ist ein Rebuzzym. Und man fragt sich,
was erwartet uns noch an neuen Erkenntnissen? Auch ich persönlich,
jetzt werden Sie vielleicht mittlerweile gemerkt haben, ich finde es wahnsinnig spannend,
was da im Augenblick passiert in der Forschung bezüglich der RNA.
Und das ist, das brauchen Sie gar nicht zu lesen,
das habe ich mal zusammengestellt,
da bin ich zu meinem Doktor rangegangen und habe gesagt,
fällt euch noch was ein?
Diese Liste ist rausgekommen
RNA reguliert oder katalysiert, die Genexpression bei ganz vielen Prozessen,
wo die zur Genexpression gehören, ist RNA regulatorisch oder katalytisch beteiligt.
Es ist ein ganz, ganz wichtige Funktionen, die da ausgeübt finden.
So, und jetzt noch zum Schluss, wie können Sie das studieren?
Kommen wir zurück, der Reis schließt sich.
Wie können Sie im Monitor Live-Sciences studieren? Der Studiengang hier
in Hamburg ist ein bisschen anders als in Bochum oder in
Halle oder in Lübeck. Der zeichnet sich dadurch aus,
dass er ziemlich gleichmäßig verteilt auf drei Säulen steht.
Nämlich einmal der Biologie. Da hauptsächlich Monikularbiologie der Pflanze.
Da ist Hamburg sehr gut. Dann die zweite Säule ist
die Chemie. Der Studiengang ist bei uns.
Ich bin im Fachbereich Chemie an unserem Fachbereich angesiedelt.
Also irgendwo muss man ja sagen, da gehört er hin.
Aber wir machen nur ein Drittel ungefähr.
Und zwar da in der Chemie ist es die Biochemie,
die anorganische Chemie, die organische Chemie und die physikalische Chemie.
Und die dritte Säule ist die Medizin, das UKE,
das Universitätsklinikum Hamburg Eppendorf, wo auch einige Module angeboten werden.
Und es gibt nicht wenige, die unheimlich gerne,
oder die hauptsächlich deshalb Monika Live-Science studieren wollen,
weil sie in die Medizin mal wollen.
Wenn sie sich informieren wollen,
gehen sie ins Internet oder nehmen sich den Flyer mit,
den haben wir gemacht, der liegt hier aus.
Das ist die eine Seite, das ist die andere Seite von dem Flyer.
Wir arbeiten in Hamburg auch mit vielen anderen Instituten zusammen,
mit sogenannten Außeruniversitäten-Instituten, mit dem Heinrich-Pött-Institut.
Mit dem Bernhard-Nocht-Institut, mit dem Helmuts-Zentrum in Gesthaft,
mit dem Center for Free Electron-Laser
Mit einer Max-Planck-Research-School, die hier auf dem Daisy-Gelände initiiert worden ist.
Für den Daisy sowieso mit den deutschen Elektronen-Synchrotronnen.
Da gibt es das Labor für Strukturbiologie, Infektionen und Entzündung
. Flash, der Free-Electron-Laser. CSSB wird neu gebaut,
ein Center for Structural Systems Biology.
Und Pia ist vor einem Jahr ins Leben gerufen worden.
Das ist ein Partnership for Innovation, Education and Research zwischen
Universität Hamburg und dem Daisy. Also in Hamburg,
man merkt das so langsam von außen auch,
von außen registriert, dass in Hamburg,
was die Lebenswissenschaften und da im Speziellen die Strukturbiologie und die Infektionsbiologie,
das ist ein Schwerpunkt, angeht.
Man merkt und er kennt jetzt außerhalb Hamburgs auch das hier,
was passiert und etwas abgeht.
Und da sind alle dran beteiligt. Von der Chemie über
die Physikruchienie mit der Nanoteilchen, bis Biologie und Medizin.
Und das, finde ich, macht das Ganze so attraktiv.
Wofür wollen Sie studieren? Warum machen Sie das?
Was sind die Berufsaussichten? Da kann ich nur sagen,
was aus meinen letzten Doktoranden geworden ist
Meine letzten ehemaligen Doktoranden, die also abgeschlossen haben,
sind entweder in die Industrie gegangen.
In die klinische Forschung oder andere Forschung?
Einige haben Firmen gegründet und wir sitzen die immer noch.
Einer meiner ersten Doktoranden, der hat eine Riesenfirma,
eigenes Flugzeug und lacht sich über meinen Gehalt tot.
Und dem geht es richtig gut. Dem habe ich
auch viel zu verdanken. Sie müssen gute Mitarbeiter haben,
wenn sie erfolgreich sein wollen in der Forschung.
Sie können nichts alleine machen. Was ist noch? Eine ist praktizierende Tierärztin geworden,
zurück in ihren alten Diaz-Beruf gegangen, die impft jetzt Katzen.
Eine ist Sammler-Referentin geworden und eine ist mit ihrem Partner
in der Singapur geflogen und ist noch nicht zurück.
Zwei sind Mütter und Hausfrau. Was gibt es da zu lachen?
Und eine sitzt gerade im Flieger oder ist gerade gelandet in New York,
falls die Fluchhäfen wieder offen sind,
um dort einen Post-Sock an der Rockefeller University zu machen,
in einem der führenden, weltweit führenden Labors der RNA-Biochemie.
Da sind wir ganz stolz drauf.
Ja, zum sechtigsten Geburtstag habe ich das ihr Geschenk gekriegt
Die sehen, das ist Tiana, die hat ab
der Meere selektiert, die hat, ist jetzt Pharma-Referentin.
Blattja ist die in Singapur. Das ist die Mutter,
die war gestern noch mit ihrem fast zwei-jährigen Sohn im Instituten,
der kann schon laufen, aber noch nicht sprechen.
Und Cindy Mayer, die ist auch im Flieger nach New York.
Also, wenn ihr noch Fragen habt,
bin ich dazu gerne bereit, die zu beantworten.
Jetzt danke ich Ihnen erstmal für Ihre Aufmerksamkeit. Ich habe auch noch
einen Film mitgebracht. Ich habe noch einen Film mitgebracht.
Den können Sie sich aber auch im Internet angucken,
den können wir jetzt mal starten,
aber ich danke Ihnen auf jeden Fall für Ihre Aufmerksamkeit